Haematologic Technologies Inc. (HTI) 公司是一家专门致力于高质量的人血浆蛋白的分离和特性研究的重要生产商， 其产品非常适用于体内研究。在公司发展的第二个十年里，HTI将目光投向参与血液凝集和纤维蛋白溶解，以及骨代谢调节的蛋白的研究。HTI产品系列含有超 过100种高纯度和特异性的蛋白，包括：酶原、酶、协同因子和抑制剂，同时还提供补体系列的单克隆和多克隆抗体。另外，HTI还提供一些技术服务，如：蛋 白定制、纯化、修饰、科研合作等。

Protein S

HTI蛋白质S-HCPS-0090现货

蛋白质S
的结构域结构蛋白质S的结构域结构如下：GLA =含有γ-羧基谷氨酸残基的区域，EGF =含有与人表皮生长因子同源的序列的区域，TSR =凝血酶敏感区域，？=功能未知的区域，该区域取代了维生素K依赖性丝氨酸蛋白酶中发现的催化三联体。

•  HCPS-0090 人蛋白S 

  尺寸	100微克
  公式	50％甘油/水（v / v）

  存储	-20°摄氏度
  纯度	通过SDS-PAGE，> 95％

  活性测定	不适用
  保质期（正确存放）	12个月

蛋白S是单链维生素K依赖性蛋白，被认为在凝血和补体级联反应中均起作用（1,2）。血浆中循环的大约60％的蛋白S与C4b结合蛋白（C4BP）形成复合物。已经表明，损伤后，蛋白S与带负电荷的磷脂的g-羧基谷氨酸（gla）依赖性结合可能起到将C4BP集中在细胞表面的作用。

在凝血系统中，蛋白质S起到抗凝血辅因子蛋白质的作用。在Ca2 +和磷脂囊泡（Kd = 6x10-9M）存在的情况下，活化的蛋白C（APC）与蛋白S形成1：1的化学计量配合物（3）。在蛋白质S的存在下，血浆和未刺激的血小板表面观察到APC因子Va和VIIIa因子失活的速率有适度增加（3-10倍）。与C4BP结合的蛋白S不具有APC辅因子活性。近，已经描述了增强蛋白S活性的另一种结合蛋白（4）。凝血酶引起的蛋白S的蛋白水解失活已被提议作为该系统中的调节机制。凝血酶的单次切割通过去除含有gla结构域的NH2末端肽（Mr = 8000）消除了蛋白S辅因子的活性。

蛋白质S的结构域结构与其他依赖维生素K的凝血因子相似，但蛋白质S不具有催化三联体。蛋白S是单链蛋白，在NH2末端结构域中包含10个gla残基，在4个表皮生长因子（EGF）结构域中。

通过常规方法（9）和免疫亲和色谱法的结合，从新鲜的冷冻血浆中分离出人蛋白S，如Jenny等人所述。（5）。纯化的蛋白S以50％（体积/体积）甘油/水的形式提供，应储存在-20°C下。通过SDS-PAGE分析确定纯度。

本土化血浆，游离并与C4BP复合血浆浓度10 µg / ml（免费）（6）行动方式活化蛋白C的辅助因子分子量69,000（7）消光系数

等电点5.0-5.5（7）结构体单链，NH2-末端gla结构域，四个EGF结构域碳水化合物百分比7％（7）翻译后修饰一个β-羟基天冬氨酸（8）十个gla残基（7），三个β-羟基天冬酰胺（8）

1. 沃克，FJ，塞米恩。血栓。Hemostas。，10，131（1984）。
2. Dahlback，B。等人，Semin。血栓。Hemostas。，第10期，第139页（1984）。
3. 沃克，FJ，生物化学杂志。Chem。，256，11128（1981）。
4. 沃克，FJ，生物化学杂志。Chem.261，10941（1986）。
5. Jenny，RJ等，制备。Biochem。，16，227（1986）。
6. 达尔贝克（Balhlback），生物化学。J.，209，837（1983）。
7. Discipio，RG，等人，Biochemistry，18，899（1979）。
8. Stenflo，J.，et al。，Proc.Natl.Acad.Sci.USA，87：2593-2404。Natl。学院 科学 美国，84，368（1987）。
9. Bajaj，SP等，制备。生物化学，13，191（1983）。